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पीपी 1, सर्वव्यापी एंजाइम को समझने में बड़ा कदम

Anonim

नेशनल एकेडमी ऑफ साइंसेज की कार्यवाही में, ब्राउन यूनिवर्सिटी के वैज्ञानिकों की एक टीम कैंसर समेत बीमारियों की एक विस्तृत श्रृंखला में उल्लिखित सर्वव्यापी एंजाइम पीपी 1 के विशिष्ट व्यवहार को निर्धारित करने में एक प्रमुख कदम की रिपोर्ट करती है।

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पीपी 1, जिनकी भूमिका कोशिकाओं के बीच आणविक संदेशों के पारित होने में सक्षम है, शरीर में हर जगह काफी हद तक पाई जाती है। जिम्मेदारियों की इसकी विस्तृत श्रृंखला का मतलब है कि यह कई स्वस्थ कार्यों के लिए आवश्यक है, और जब चीजें गलत होती हैं, बीमारियों के लिए। ब्राउन में जीवविज्ञान के सहयोगी प्रोफेसर रेबेका पेज और पेपर के संबंधित लेखक ने कहा, लेकिन इसकी बहुमुखी प्रतिभा ने इसे दवा विकास के लिए लक्ष्य होने से रोका है।

"पीपी 1 के बारे में आश्चर्यजनक बात यह है कि कोई भी इसे दवा के लक्ष्य के रूप में सबसे अधिक हिस्से तक छूना नहीं चाहता था क्योंकि पीपी 1 लगभग हर जैविक प्रक्रिया में शामिल है।" "ऐसा नहीं है कि आप सिर्फ पीपी 1 सक्रिय साइट को लक्षित कर सकते हैं, चलिए कहते हैं, मधुमेह क्योंकि आप एक ही समय में नशीली दवाओं की लत, अल्जाइमर रोग और इन सभी अन्य बीमारियों को प्रभावित करने जा रहे हैं।"

दूसरे शब्दों में, एक शारीरिक संदर्भ में पीपी 1 को अवरुद्ध करने के लिए एक दवा बनाएं और आप इसे अन्य सभी संदर्भों में बर्बाद कर देंगे। पृष्ठ और ब्राउन सह-लेखक वुल्फगैंग पेटी जैसे संरचनात्मक जीवविज्ञानी इसलिए सीखने के लिए उत्सुक हैं कि पीपी 1 विशिष्ट परिस्थितियों में विशिष्ट तरीकों से क्या व्यवहार करता है।

मुख्य रूप से 200 से अधिक विभिन्न नियामक प्रोटीन के साथ पीपी 1 बांधता है। वैज्ञानिकों को इन प्रोटीनों के बारे में पता है और उन्हें लिखने वाले एमिनो एसिड के अनुक्रमों को जानते हैं, लेकिन वे अपनी संरचना को नहीं जानते हैं या वे वास्तव में पीपी 1 को कैसे मार्गदर्शन करते हैं।

"यह अनुमान लगाने की क्षमता है कि इन पीपी 1 इंटरैक्टिंग प्रोटीन पीपी 1 को अकेले अनुक्रम से कैसे बांधते हैं, अभी भी गायब है, " पेज और उसके सहयोगियों ने पीएनएएस में लिखा था।

अब, प्रयोगों के माध्यम से जिसमें लीड लेखक मेन्ग चॉय संयुक्त एनएमआर स्पेक्ट्रोस्कोपी, एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी और बायोकैमिस्ट्री में तकनीकों सहित उनकी टीम, ने सीखा है कि कैसे पीपी 1 पीएनयूटीएस नामक एक लक्ष्यीकरण प्रोटीन से बंधे हैं, जो "बाध्यकारी रूप" बनाते हैं। वह ज्ञान जो उसने पहले दो अध्ययनों में सीखा था, उसके बारे में दो अन्य लक्ष्यीकरण प्रोटीन - एनआईपीपी 1 और स्पिनोफिलिन - ने अपनी टीम को भविष्यवाणी करने की इजाजत दी है कि कैसे पीपी 1 200 नियामक प्रोटीन के 43 के साथ बांधता है जो इसे विशिष्ट व्यवहार देता है।

"हमारे पिछले दो संरचनाओं के संयोजन के साथ यह काम हमें करने की इजाजत देता है, वह दो पूरी तरह से नए रूपों को परिभाषित करना था।" "उस से, ज्ञात प्रोटीन के साथ अनुक्रमों की तुलना करना जो पीपी 1 के साथ बातचीत करते हैं जिनके ढांचे के पास हमारे पास नहीं है, हम भविष्यवाणी करने में सक्षम थे कि उनमें से 20 प्रतिशत संभावित रूप से इन तीन प्रोटीनों के समान हैं।"

तो पीपी 1 के साथ केवल तीन प्रोटीन की संरचना को हल करके, पेज के पास अब उनकी संरचना को हल किए बिना कई प्रोटीन के बाध्यकारी को समझने का साधन है। इसके बजाय उसे केवल कुछ रूपों और प्रोटीन के अनुक्रमों की आवश्यकता है।

अन्य 80 प्रतिशत या नियामक प्रोटीन के साथ पीपी 1 की बातचीत के लिए, वे एक रहस्य रहते हैं। लेकिन पृष्ठ ने कहा कि उनकी टीम ने पीपी 1 के साथ काम कर रहे प्रयोगशाला में सफलता हासिल की है और प्रमुख रूपों को हल करने से उन्हें आशावादी बना दिया गया है कि उन परस्पर क्रियाओं को भी हल किया जा सकता है।

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कहानी स्रोत:

ब्राउन विश्वविद्यालय द्वारा प्रदान की जाने वाली सामग्री। नोट: सामग्री शैली और लंबाई के लिए संपादित किया जा सकता है।


जर्नल संदर्भ :

  1. मेंग एस चॉय, मार्टिना हिके, गणेशन सेंथिल कुमार, ग्रेसन आर लुईस, क्रिस्टोफर आर गोंजालेज़-डेविट, रेने पी। केसलर, बेंजामिन जे। स्टीन, मैनुअल हेसेनबर्गर, एंगस सी। नैरेन, वुल्फगैंग पेटी और रेबेका पेज। पीएनयूटीएस द्वारा रेटिनोब्लास्टोमा प्रोटीन डेफॉस्फोरिलेशन के प्रतिद्वंद्विता को समझना पीपी 1 नियामक कोड में अंतर्दृष्टि प्रदान करता हैपीएनएएस, मार्च 2014 डीओआई: 10.1073 / पीएनएएस .1317395111