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बेहतर एंजाइम और प्रोटीन दवाएं बनाना

Anonim

प्राकृतिक चयन परिणाम प्रोटीन अनुक्रमों में होते हैं जो केवल अपने शरीर के कार्य को करने के लिए आवश्यक स्तर तक घुलनशील होते हैं। हालांकि, जैव प्रौद्योगिकी अनुप्रयोगों में, हमें इन प्रोटीनों को सांद्रता से बचने की आवश्यकता होती है जो कि 1000 गुना अधिक होता है जो स्वाभाविक रूप से होता है, उदाहरण के लिए इंजेक्शन से पहले सिरिंज में एंटीबॉडी दवा। इसके अलावा, इन प्रोटीनों को उच्च शुद्धता पर अलग किया जाता है और इस प्रकार आणविक चप्पलों की मदद पर गिनती नहीं हो सकती है कि सभी जीवित जीव अपने प्रोटीन को आकार में रखने के लिए नियोजित होते हैं। नतीजतन, प्रोटीन की जैव प्रौद्योगिकी और चिकित्सीय अनुप्रयोगों को अक्सर प्रोटीन की प्राकृतिक घुलनशीलता और आवेदन की आवश्यकताओं के बीच विसंगति से असंभव या असंभव प्रदान किया जाता है। यह सवाल उठाता है कि प्राकृतिक प्रोटीन अनुक्रमों की घुलनशीलता को उनके इच्छित कार्य को प्रभावित किए बिना सुधार किया जा सकता है। स्टेच प्रयोगशाला से अशोक गणेशन और अलेक्सांद्र सिइकर्र्स्का, फ्रेडरिक रूसेउ और जोओस्ट श्मिटोविट्स (VIB / KU Leuven) की दिशा में दिखाते हैं कि प्रोटीन के क्रम में एकत्रीकरण प्रवण क्षेत्रों (एपीआर) की संख्या और इसकी घुलनशीलता के बीच एक विरोधी सहसंबंध है, यह बताते हुए कि एपीआर के उत्परिवर्ती दमन प्रोटीन घुलनशीलता बढ़ाने के लिए एक सरल रणनीति प्रदान कर सकता है।

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जोओस्ट शिमकोविट्ज़ (VIB / KU Leuven): 'एकत्रीकरण प्रोटीन की उत्पादन प्रक्रिया में एक बाधा है जिसे आप बायोटेक उत्पाद के रूप में उपयोग करना चाहते हैं, उदाहरण के लिए दवा के रूप में। अब हम दिखाते हैं कि हमारे आर्ट सॉफ़्टवेयर एल्गोरिदम की स्थिति का उपयोग करके, हम प्रोटीन की घुलनशीलता में अपनी प्राथमिक एमिनो एसिड संरचना में बहुत मामूली परिवर्तन करके सुधार कर सकते हैं। यह न केवल तथाकथित जैविक और एंजाइमों के उत्पादन और विकास प्रक्रिया को काफी हद तक तेज करेगा, बल्कि यह हमें उन प्रोटीनों को नियोजित करने के लिए भी सशक्त बनाएगा जो अब तक किसी भी व्यावहारिक उपयोगिता के अघुलनशील होने के लिए सक्षम थे। '

VIB शोधकर्ताओं ने दिखाया है कि प्रोटीन संरचना के भीतर विशिष्ट स्थितियों पर उत्परिवर्तन प्रोटीन स्थिरता या कार्य को प्रभावित किए बिना प्रोटीन एकत्रीकरण को दबा सकते हैं। प्रोटीन घुलनशीलता के लिए ये गर्म धब्बे संरचना और अनुक्रम दोनों निर्भर हैं लेकिन कम्प्यूटेशनल रूप से भविष्यवाणी की जा सकती हैं। उन्होंने मानवीय ए-गैलेक्टोसिडेस के एकत्रीकरण को कम करने के द्वारा इसका प्रदर्शन किया है, जिसे फैब्रिस रोग के लिए दवा के रूप में प्रयोग किया जाता है, और बैसिलस एंथ्रेसीस से प्रोटीन जो एंथ्रेक्स के खिलाफ टीका का हिस्सा है। बड़ी संख्या में प्रोटीन संरचनाओं के पूर्ण आकस्मिक विश्लेषण के साथ संयोजन में, ये परिणाम इंगित करते हैं कि कई प्रोटीनों में समान गर्म धब्बे होते हैं जो उनकी घुलनशीलता में सुधार करने की अनुमति देंगे।

फ्रेडरिक रूसेउ (VIB / KU Leuven): 'हम पहले से ही दवाइयों के साथ सहयोग कर रहे हैं ताकि नई दवाओं के लिए अपनी विकास पाइपलाइनों में हमारी विधियों को एकीकृत किया जा सके, स्पष्ट रूप से हमारे निष्कर्षों की प्रासंगिकता दिखाई दे। हम उम्मीद करते हैं कि बेहतर प्रोटीन दवाओं की एक नई श्रेणी में योगदान दें। '

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कहानी स्रोत:

VIB द्वारा प्रदान की जाने वाली सामग्री - जैव प्रौद्योगिकी के लिए फ़्लैंडर्स इंटर्यूनिवर्सिटी इंस्टीट्यूटनोट: सामग्री शैली और लंबाई के लिए संपादित किया जा सकता है।


जर्नल संदर्भ :

  1. अशोक गणेशन, अलेक्सांद्र सिएकीर्स्का, जैकिन्टे बेर्टन, मारिजके ब्रैम्स, जोओस्ट वान दुरमे, ग्रीट डी बाएट्स, रॉब वान डेर कांट, रॉड्रिगो गैलार्डो, मीन रैमकर्स, टोबीस लैंगेनबर्ग, हन्ना विल्किन्सन, फ्रेडरिक डी स्मेट, क्रिस उलन्स, फ्रेडरिक रूसेउ, जोओस्ट शिमकोविट्ज़। गोलाकार प्रोटीन की घुलनशीलता के लिए संरचनात्मक गर्म धब्बेप्रकृति संचार, 2016; 7: 10816 डीओआई: 10.1038 / एनकॉम 10816